Hétérochromatine : un silence bien bruyantHeterochromatin: a deafening silence
Alain Verreault
Chromosome Dynamics Laboratory,
Cancer Research UK,
London research Institute,
Clare Hall Laboratories,
Blanche Lane,
South Mimms, Potters Bar,
Hertz EN6 3LD, Royaume-Uni.
Figure 1
Association des protéines HP1 avec les histones de l’hétérochromatine péricentrique.
A. La protéine dimérique HP1 a le potentiel de se fixer, de manière intra- ou inter-nucléosomale, à deux molécules d’histone H3 méthylées sur la lysine 9 (K9).B. Technique utilisée pour mesurer la dynamique des protéines HP1 et des histones au niveau des foyers d’hétérochromatine. C. Séquence de la région amino-terminale de l’histone H3 (Ac = acétylation, Me = méthylation, P = phosphorylation). Certaines modifications, par exemple l’acétylation et la méthylation de la lysine 9, sont mutuellement exclusives et doivent nécessairement se retrouver dans des molécules d’H3 distinctes. La protéine HP1 se fixe sur une courte région d’H3 qui inclut la lysine K9 méthylée par Suv39h1/h2. Ce résidu est adjacent à la sérine 10 phosphorylée en mitose par les kinases Aurora.
| Auteur : | Alain Verreault |
|---|---|
| Titre : | Hétérochromatine : un silence bien bruyant / Heterochromatin: a deafening silence |
| Revue : | M/S : médecine sciences, Volume 19, numéro 12, décembre 2003, p. 1181-1182 |
| URI : | http://id.erudit.org/iderudit/007388ar |
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