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M/S : médecine sciences

Volume 19, numéro 12, décembre 2003, p. 1181-1182

Direction : Michel Bergeron (directeur) et Jean-Claude Dufour (directeur)

Rédaction : Gérard Friedlander (rédacteur en chef) et Daniel G. Bichet (rédacteur en chef)

Éditeurs : SRMS: Société de la revue médecine/sciences et Éditions EDK

ISSN : 0767-0974 (imprimé)  1911-0561 (numérique)

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Article

Hétérochromatine : un silence bien bruyantHeterochromatin: a deafening silence

Alain Verreault

Chromosome Dynamics Laboratory,

Cancer Research UK,

London research Institute,

Clare Hall Laboratories,

Blanche Lane,

South Mimms, Potters Bar,

Hertz EN6 3LD, Royaume-Uni.

a.verreault@cancer.org.uk

 

Figure 1

Association des protéines HP1 avec les histones de l’hétérochromatine péricentrique.

A. La protéine dimérique HP1 a le potentiel de se fixer, de manière intra- ou inter-nucléosomale, à deux molécules d’histone H3 méthylées sur la lysine 9 (K9).B. Technique utilisée pour mesurer la dynamique des protéines HP1 et des histones au niveau des foyers d’hétérochromatine. C. Séquence de la région amino-terminale de l’histone H3 (Ac = acétylation, Me = méthylation, P = phosphorylation). Certaines modifications, par exemple l’acétylation et la méthylation de la lysine 9, sont mutuellement exclusives et doivent nécessairement se retrouver dans des molécules d’H3 distinctes. La protéine HP1 se fixe sur une courte région d’H3 qui inclut la lysine K9 méthylée par Suv39h1/h2. Ce résidu est adjacent à la sérine 10 phosphorylée en mitose par les kinases Aurora.

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Auteur : Alain Verreault
Titre : Hétérochromatine : un silence bien bruyant / Heterochromatin: a deafening silence
Revue : M/S : médecine sciences, Volume 19, numéro 12, décembre 2003, p. 1181-1182
URI : http://id.erudit.org/iderudit/007388ar

Tous droits réservés © M/S : médecine sciences, 2003

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